細胞内では、体温に近い穏やかな条件でも多くの化学反応が進んでいます。その反応を支えるのが酵素です。酵素を「物質を溶かすもの」とだけ覚えるのではなく、触媒作用、基質特異性、温度・pHとの関係、無機触媒との違いまで整理すると、実験問題にも対応できます。
なんでなんで？！ 酵素って、食べ物を溶かす強い薬みたいなもの？
酵素の働きは消化だけではありません。細胞内のさまざまな反応を進みやすくする触媒です。どの物質に働くか、どんな条件で働くかまで見ていきましょう。
この記事でわかること
- 酵素の触媒作用を説明できる
- 基質・生成物・基質特異性を説明できる
- 温度やpHが酵素反応に影響する理由を説明できる
- 酵素と無機触媒の共通点・相違点を説明できる
- 対照実験と反応速度のグラフを読み取れる
『代謝とは？同化と異化、エネルギーの流れを整理する』で扱った代謝は、多数の化学反応からできています。この記事では、その反応を進める酵素に注目します。呼吸や光合成の全体像は、続く記事で扱います。
まず結論
酵素は、反応の活性化エネルギーを小さくして反応速度を高める触媒です。また、酵素には特定の基質に作用する基質特異性があります。
触媒は、反応を進みやすくする
化学反応には、反応を始めるために越えなければならないエネルギーの壁があります。この壁に相当するのが活性化エネルギーです。
触媒は、活性化エネルギーを小さくすることで、同じ温度でも反応を速く進めます。酵素は、生体内で働く触媒です。
- 反応速度を高める
- 反応の前後で基本的に消費されない
- 反応で得られる最終的な生成物を、別の物質へ勝手に変えるわけではない
酵素は、進み得る反応の経路を変えて活性化エネルギーを小さくします。反応全体の物質・エネルギー収支を無視して、どんな反応でも起こせるわけではありません。
基質が酵素に結合し、生成物へ変化する
酵素が作用する相手の物質を基質といいます。基質は酵素の活性部位と呼ばれる部分に結合し、一時的に酵素・基質複合体をつくります。その後、基質が反応して生成物となり、酵素から離れます。
- 酵素の活性部位に基質が結合する
- 酵素・基質複合体ができ、反応が進む
- 生成物が離れ、酵素は再び別の基質に作用できる
酵素自体が生成物の一部になるわけではないため、同じ酵素分子が繰り返し反応に関われます。
基質特異性――酵素は相手を選ぶ
ある酵素が特定の基質に選択的に作用する性質を、基質特異性といいます。活性部位と基質の立体的な形や、電荷などの化学的性質が合うことが必要です。
教科書では「鍵と鍵穴」に例えることがあります。この比喩は組合せを理解するのに便利ですが、酵素が完全に硬い形で固定されているわけではありません。基質が近づくことで酵素の形が少し変化し、結合しやすくなる場合もあります。
細胞内には多くの物質があります。酵素が基質を選ぶことで、必要な反応が適切な組合せで進み、複雑な代謝が成り立ちます。
多くの酵素はタンパク質でできている
多くの酵素の本体はタンパク質です。タンパク質は特有の立体構造をとり、その構造が活性部位の形や性質をつくります。
高温や極端なpHによって立体構造が大きく変化すると、基質が結合しにくくなり、酵素の働きが低下することがあります。このようにタンパク質の立体構造が崩れて性質が変わることを変性といいます。
温度とpHで反応速度が変わる
温度の影響
低温では分子運動が小さく、酵素と基質が出会う回数も少ないため、反応速度は一般に低くなります。温度を上げると反応速度は高くなりますが、ある温度を超えると酵素の立体構造が崩れ、反応速度が低下することがあります。
したがって、「温度が高いほど、酵素反応は必ず速い」とは限りません。反応速度が最も高くなる温度を最適温度といいます。
pHの影響
pHが変わると、活性部位の電荷やタンパク質の立体構造が変化し、基質との結合や反応の進み方が変わります。酵素ごとに働きやすいpHの範囲があり、最も反応速度が高くなるpHを最適pHといいます。
胃で働く酵素と小腸で働く酵素では、働く場所のpHが異なります。「すべての酵素に共通する最適温度・最適pH」があるわけではありません。
じゃあ、温度を上げ続ければ、酵素反応もずっと速くなるわけじゃないの？
その通りです。はじめは速くなっても、高温で酵素の立体構造が変わると反応速度は下がります。グラフでは、上昇部分だけでなく頂点より後にも注目します。
酵素と無機触媒を比べる
酵素だけが触媒なのではありません。金属や金属酸化物など、生物がつくる酵素とは異なる物質にも触媒として働くものがあります。高校生物では、これらを酵素と対比して無機触媒と呼ぶことがあります。
例えば、過酸化水素を水と酸素に分解する反応は、酵素であるカタラーゼでも、無機触媒である二酸化マンガンでも速められます。
カタラーゼも二酸化マンガンも反応の活性化エネルギーを小さくし、過酸化水素から酸素が生じる反応を速めます。また、どちらも反応の前後で基本的に消費されません。
| 比較する観点 | 酵素 | 無機触媒の例：二酸化マンガン |
|---|---|---|
| 触媒としての共通点 | 活性化エネルギーを小さくし、反応速度を高める | 活性化エネルギーを小さくし、反応速度を高める |
| 物質・構造 | 多くはタンパク質で、立体構造が働きに重要 | 無機物であり、タンパク質の立体構造をもたない |
| 作用する物質 | 活性部位に合う基質へ選択的に作用する | 触媒ごとに促進できる反応は異なるが、酵素のような活性部位による基質特異性とは区別する |
| 高温や極端なpH | 変性によって働きが大きく低下することがある | タンパク質の変性は起こらないが、温度、溶解、表面状態などで働き方は変わり得る |
| 過酸化水素分解の例 | カタラーゼ | 二酸化マンガン |
無機触媒はタンパク質ではないため、酵素のような変性は起こりません。しかし、温度が変われば反応速度は変化し、酸・塩基による溶解や表面状態の変化によって触媒作用が弱まる場合もあります。「変性しない」と「どんな条件でも同じように働く」は別の意味です。
実験問題では対照条件を確認する
酵素Eが基質Sを分解するか調べる実験を考えます。一定時間後の生成物量を比べるなら、次のような条件が役立ちます。
| 試験管 | 酵素E | 基質S | 条件 | 生成物（相対値） |
|---|---|---|---|---|
| A | あり | あり | 30℃ | 12 |
| B | なし | あり | 30℃ | 1 |
| C | 加熱処理後 | あり | 30℃ | 1 |
| D | あり | 別の基質T | 30℃ | 0 |
AとBを比べると、酵素Eの有無と生成物量の関係を調べられます。AとCを比べると、加熱処理の影響を考えられます。AとDの比較から基質特異性を考えるには、基質以外の量や測定方法がそろっていることも必要です。
生成物が少なかったからといって、直ちに「酵素が完全に壊れた」とは断定できません。反応時間、温度、pH、酵素量、基質量など、ほかの条件がそろっているかを確認します。
確認問題
問1 触媒とはどのような物質ですか。
問2 酵素が作用する相手の物質と、反応後に生じる物質をそれぞれ何といいますか。
問3 基質特異性とは何ですか。
問4 温度を上げ続けても酵素反応が速くなり続けない理由を答えてください。
問5 仮想データのAとBを比較する目的を答えてください。
問6 仮想データのDで生成物が0だったことだけから、酵素Eが基質Tへ絶対に作用しないと断定できますか。
問7 酵素と無機触媒に共通する点と、酵素に特徴的な点を一つずつ答えてください。
まとめ
- 酵素は、生体内で働く触媒である。
- 酵素は活性化エネルギーを小さくし、反応速度を高める。
- 酵素が作用する物質を基質、反応後に生じる物質を生成物という。
- 酵素には、特定の基質に作用する基質特異性がある。
- 最適温度・最適pHは酵素ごとに異なり、高温や極端なpHでは変性によって働きが低下することがある。
- 酵素と無機触媒はどちらも触媒作用をもつが、無機触媒にはタンパク質の変性は起こらない。
- 温度・pH・酵素量・基質量などが反応速度に影響するため、実験では対照条件を確認する。
酵素は、食べ物を溶かす強い薬だったでしょうか。
消化だけじゃない！ 酵素は基質を選び、反応のエネルギーの壁を低くして、細胞の代謝を進めやすくする触媒なんだね。
Plus｜タンパク質ではない触媒もある
多くの酵素はタンパク質ですが、RNAの中にも化学反応を触媒するものがあります。このようなRNAはリボザイムと呼ばれます。
したがって、「酵素はすべてタンパク質」と断定すると例外を落とします。生物基礎では、まず「多くの酵素はタンパク質であり、立体構造が働きに重要」と押さえれば十分です。
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